IgY的性質與哺乳動物的IgG相似。正常雞IgY的分子量約為180KDa，由兩條輕鏈(2L)和兩條重鏈(2H)組成，分子量分別為60-70KDa和22-30KDa。其等電點約為5.2。
IgY與壹般哺乳動物IgG相比，IgY具有較強的耐熱、耐酸、抗離子強度和壹定的抗酶降解能力。
在低於75℃條件下，IgY具有良好的熱穩定性。IgY制劑在4℃貯存5年或在室溫貯存6個月其活性仍無明顯變化或下降，65℃時可保持24h以上，70℃時加熱90min後其活性才明顯下降60℃，30min條件下巴氏消毒不影響IgY；高於80℃，大部分IgY失去活性。
IgY在pH4.0-11.0時比較穩定，pH3.0-3.5時活性迅速下降，pH12時活性亦有所下降。
IgY對胃蛋白酶有較高的抵抗力，但對胰蛋白酶十分敏感。將胃蛋白酶和IgY在pH2.0溫育1h後，幾乎所有活性喪失，但在pH4.0時1h後可保持91%的活性，甚至溫育10h後仍有63%活性。IgY分別與胰蛋白酶和胰凝乳酶溫育8h，活性分別保持39%和41%。 卵黃中的主要成分是蛋白質和脂肪，其比例為1：2。大部分蛋白質都是脂蛋白，存在於卵黃顆粒中，不溶於水，只有卵黃球蛋白(α、β、γ)是水溶性的，而IgY是γ卵黃球蛋白。因此IgY的分離純化首先需要有效地去除卵黃中的脂類，從水溶性蛋白中分離IgY。
多年來，已建立了許多較為高效而經濟的方法，這些方法大多以PEG、硫酸葡聚糖、天然膠，如藻酸鈉、角叉聚糖或乙醇沈澱等方法初步純化蛋白質。
1980年，Polson首先提出聚乙二醇(PEG)兩步沈澱法，分別用終濃度為3.5%和12%的PEG分步沈澱，用硫酸銨鹽析法去除PEG。1985年，在此基礎上提出了冷乙醇沈澱的改進方法，使產量提高，而且能有效地去除殘留PEG。1981年Jensensius等提出了硫酸葡聚糖沈澱法(DS法)，PEG法和DS法的產量相當，但提取的IgY制品含有壹定量的雜蛋白。Bade和Stegemann(1984)用預冷的丙烷和丙酮(-20℃)沈澱蛋白質並去除脂質，經DEAE柱層析進壹步純化，其IgY抗體活性與用Polson法提純的IgY之間無明顯差別，且穩定性好，經3次以上凍融，抗體活性未見改變。1992年Akita等用水稀釋法(WD)提純IgY，每個卵黃可獲得100mg以上的IgY。此後，Akita等比較了WD法、PEG法、DS法和黃原膠法(Xanthan法)的提純效果，結果表明：WD法產量最高，其次為DS法，WD法更適合大規模生產。
1993年，Horikoshi提出了冷乙醇分級離心的方法，分別用60%、30%、25%的冷乙醇沈澱離心，得到純度達99%以上的IgY。此法適用於大規模制備IgY。
工業上大規模生產IgY的方法有：超臨界二氧化碳氣體抽提法、卡拉膠法、硫酸銨鹽析法。